2.5 乳化性和乳化穩定性

采用高速剪切法，對不同pH值條件下大豆分離蛋白和TSG的乳化性和乳化穩定性進(jìn)行測定，結果如圖3及圖4所示。

pH值對TSG和大豆分離蛋白乳化性及乳化穩定性影響結果如圖3所示。由圖可知，隨著(zhù)pH值的升高，二者變化趨勢保持一致，乳化性呈現先降低后升高的趨勢，乳化穩定性則先升高后降低。在等電點(diǎn)pH4.5附近時(shí)，相較于其它pH值條件下，兩種蛋白的乳化性均最差，乳化穩定性最佳。在pH4.0～10.0范圍內TSG的乳化性?xún)?yōu)于大豆分離蛋白，pH7.0時(shí)，TSG及大豆分離蛋白的乳化穩定性相同均為100%。堿性條件pH9.5及10.5時(shí)TSG的乳化性最佳為（60.53±1.81）%和（61.54±3.81）%，分別高于大豆分離蛋白9.25%，8.38%。此外由圖4可知，pH4.5時(shí)TSG和大豆分離蛋白的乳液粒徑較大，分布不均勻且覆蓋率低，此條件下蛋白不足以包裹所有油滴，因而導致乳化性較差。

蛋白質(zhì)乳化性和乳化穩定性的影響因素眾多，包含介質(zhì)的pH值，蛋白溶解度，疏水性基團及分子大小等。穩定的乳狀液依賴(lài)于蛋白質(zhì)的溶解度，在等電點(diǎn)處蛋白的正負電荷相互抵消，凈電荷為零，蛋白質(zhì)載量易在乳狀液界面達到最高，有利于高黏性膜的形成，因此具有較高的乳化穩定性，且在等電點(diǎn)狀態(tài)時(shí)蛋白質(zhì)會(huì )發(fā)生絮凝沉淀，溶解度最小，乳化性較差。當pH值遠離等電點(diǎn)時(shí)，蛋白溶解度增加，由于表面活性組分中極性基團的離子化引起靜電排斥作用，因而破壞界面膜的結合力，致使乳化性逐漸提高，乳化穩定性下降。同時(shí)，蛋白的高溶解度和較小分子尺寸可增強蛋白質(zhì)分子與脂質(zhì)之間的相互作用從而提高蛋白的乳化性。此外，乳化性和乳化穩定性還與蛋白質(zhì)的疏水-親水平衡有關(guān)，疏水-親水基團間的失衡會(huì )導致蛋白的疏水性增加，進(jìn)而降低其乳化性，適量蛋白質(zhì)疏水基團的暴露可以促進(jìn)蛋白質(zhì)與油分子的相互作用，促使更多的蛋白質(zhì)包覆在油分子表面，從而降低油水界面張力，提高蛋白的乳化穩定性。另外，增加蛋白質(zhì)中游離巰基的含量有利于形成二硫鍵，可促使形成更穩定和致密的界面膜。TSG的溶解性較好，分子質(zhì)量較小，游離巰基含量高，這些因素均導致其乳化性能優(yōu)于大豆分離蛋白。

乳液的油滴粒徑及蛋白覆蓋率是評價(jià)其乳化性及乳化穩定性的重要指標。粒徑越小，乳液析出速率越慢，因而乳化液越穩定；同時(shí)較小的油滴粒徑可使蛋白質(zhì)形成維持較大表面積的界面膜，增強蛋白質(zhì)展開(kāi)和包裹油滴的能力。若蛋白質(zhì)覆蓋率不足或油相大面積暴露，油滴為保持穩定趨于與鄰近油滴共享蛋白質(zhì)，致使蛋白絮凝形成極不穩定的乳液；而當蛋白質(zhì)覆蓋率較高時(shí)，蛋白質(zhì)分子可完全包裹油滴，且蛋白質(zhì)分子層之間的作用力，如空間排斥和靜電排斥等，可使乳液更加穩定。由圖3可知，TSG和大豆分離蛋白的乳化穩定性均較高，TSG的乳液平均粒徑小，蛋白覆蓋率高，這是其乳化性?xún)?yōu)于大豆分離蛋白的原因。因此，TSG較高的乳化性和乳化穩定性使其在產(chǎn)品配方和食品工業(yè)中得到廣泛應用。

3 結論

本文主要研究TSG的結構，功能特性及構效關(guān)系，結果表明TSG的分子質(zhì)量分布在10～70ku，且在35.34及13.83ku處的蛋白表達量最高，為低分子質(zhì)量蛋白質(zhì)。TSG中游離巰基及二硫鍵含量較高，分別為（33.97±2.94）μmol/g，（44.08±3.79）μmol/g。氨基酸組成分析結果顯示TSG中氨基酸種類(lèi)較齊全，其中必需氨基酸含量為45.85%，親水性氨基酸含量為54.98%。對TSG功能特性檢測發(fā)現其具有良好的溶解性、乳化性和乳化穩定性，這與構效分析結果相符合。由此可見(jiàn)，蛋白質(zhì)的功能特性與其分子的大小、巰基二硫鍵含量、氨基酸構成等因素密切相關(guān)。此外，上述結果表明TSG的分子質(zhì)量較小，游離巰基及親水氨基酸含量較高，其溶解性、乳化性?xún)?yōu)于大豆分離蛋白。因此，該TSG蛋白在食品工業(yè)中擁有廣泛的市場(chǎng)前景也為日后TSG的研究及開(kāi)發(fā)利用提供了一定的科學(xué)依據。

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